Complexe enzyme-substrat

Définition du complexe enzyme-substrat

Le complexe enzyme-substrat est une molécule temporaire qui apparaît lorsqu'une enzyme se lie parfaitement à un substrat.

Voici quelques définitions importantes à connaître concernant les complexes enzyme-substrat :

Lesprotéines sont des composés organiques qui jouent de nombreux rôles précieux et vitaux dans notre corps.

Parmi les autres rôles vitaux des protéines, on peut citer

• construire et réparer les tissus de notre corps
• défendre notre système immunitaire en fabriquant des anticorps
• fournir de l'énergie lorsque les niveaux de glucides et de lipides sont faibles dans notre corps.
• La contraction des muscles grâce à des protéines comme l'actine et la myosine
• maintenir la forme de nos cellules et de notre corps (par exemple, le collagène de notre peau).

Les enzymes agissent en abaissant l'énergie d'activation des réactions chimiques. En biologie, l'énergie d'activation peut être considérée comme l'énergie minimale requise pour activer les molécules afin que la réaction puisse commencer ou se produire.

Les enzymes abaissent les énergies d'activation en se liant aux substrats de manière à ce que les liaisons chimiques se brisent et se forment plus facilement.

Formation du complexe enzyme-substrat

Comme indiqué précédemment, la formation du complexe enzyme-substrat se produit lorsqu'une enzyme et un substrat se combinent. Nous pouvons comparer l'interaction entre l'enzyme et le substrat à l'emboîtement des pièces d'un puzzle.

Lorsque nous parlons du modèle du complexe enzyme-substrat, nous pouvons parler de deux "ajustements" .

• Le modèle du verrou et de la clé:
  • Ce modèle se produit lorsque le site actif de l'enzyme s'adapte comme une serrure au substrat, qui fonctionne comme une clé.
  • Imagine que tu ouvres la porte de ta maison. Dans ce cas, la clé de ta maison est le substrat, et la serrure de la porte représente l'enzyme. Si le substrat ou la clé de la maison s'adapte parfaitement, alors la porte s'ouvre, ou dans le cas de l'enzyme, elle peut s'activer et fonctionner.
• Modèle d'ajustement induit:
  • Ce modèle se produit lorsque le substrat se lie, provoquant un changement de forme dans le site actif de l'enzyme, et peut être appelé le modèle main dans la main.
  • En effet, le premier doigt est généralement difficile à insérer dans un gant, mais une fois que nous l'avons fait et que le gant s'est aligné de façon adéquate, il est alors facile d'enfiler le gant. Nous développerons ce point dans la section "Schéma du complexe enzyme-substrat".

Figure 1 : Modèle de serrure et de clé. Wikibooks, Waikwanlai (domaine public).

Diagramme du complexe enzymatique-substrat

Le modèle d'ajustement induit est plus largement accepté pour le complexe enzyme-substrat. Ce type de diagramme de complexe enzyme-substrat est considéré comme meilleur parce que les scientifiques pensent qu'il peut mieux expliquer comment la catalyse se produit. En effet, le modèle d'ajustement induit introduit une interaction plus dynamique entre l'enzyme et le substrat que ne le fait la figure de verrouillage et de modèle.

Figure 2 : Schéma du modèle d'ajustement induit. Wikimedia, TimVickers (Domaine public).

1. Le substrat entre dans le site actif de l'enzyme.
2. Le complexe enzyme/substrat est créé. Puisque c'est du modèle induit dont il est question, l'enzyme change légèrement de forme lorsque le substrat se fixe. Selon la réaction chimique et les propriétés des acides aminés, certaines réactions pourraient mieux se dérouler dans un environnement avec de l'eau, sans, acide, etc.
3. Ensuite, les produits sont créés et libérés par l'enzyme.
4. Après la libération du produit, l'enzyme reprend sa forme initiale, ce qui lui permet d'être prête pour le substrat suivant.

Exemple de complexe enzyme-substrat

Les enzymes peuvent être régulées, c'est-à-dire que leur activité peut être réduite ou renforcée par différents types de molécules.

• L'inhibition compétitive se produit lorsqu'une molécule entre en compétition avec le substrat pour le site actif de l'enzyme directement en se liant à lui et en empêchant le substrat de le faire.

• L'inhibition non compétitive se produit lorsqu'une molécule se lie à un site autre que le site actif, que nous appelons le site allostérique. Cependant, cette molécule empêche toujours le substrat de se lier au site actif de l'enzyme.

• La plupart des enzymes à régulation allostérique ont plus d'une sous-unité protéique.

Cela signifie que lorsque les inhibiteurs allostériques se lient à une sous-unité protéique sur un site allostérique, tous les autres sites actifs des sous-unités protéiques changent légèrement de forme, de sorte que les substrats se lient moins efficacement. Une efficacité moindre signifie que le taux de réaction est réduit.

• Il existe également desactivateurs allostériques , qui fonctionnent de la même manière que les inhibiteurs, sauf qu'ils augmentent l'affinité des sites actifs de l'enzyme pour ses substrats.

Figure 3 : Réaction enzymatique et inhibition. Wikimedia, Srhat (Domaine public).

Les complexes enzyme-substrat se composent généralement de trois parties: les enzymes, le substrat et le produit. Selon la réaction en cours, il peut y avoir plus d'un substrat ou d'un produit.

Tu trouveras ci-dessous quelques exemples courants de complexes enzyme-substrat.

Pour t'aider à mieux comprendre ce qui se passe dans le tableau ci-dessus, nous allons voir comment fonctionne le complexe enzyme-substrat de la lactase.

Le substrat de l'enzyme lactase :

• L'enzyme lactase décompose le lactose, notre substrat, en produits à base de glucose et de galactose. La décomposition du lactose est cruciale car elle nous aide à digérer les produits laitiers. Lorsque les humains ne produisent pas assez d'enzymes lactase, ils sont intolérants au lactose et ont du mal à digérer les produits laitiers. Le lactose est également appelé sucre du lait.