Catalyse - processus par lequel un catalyseur (par exemple, les enzymes) augmente la vitesse de la réaction.
Énergie d'activation - l'énergie minimale nécessaire pour initier une réaction spécifique.
Il existe deux types principaux de réactions contrôlées par les enzymes :
Anaboliques (fabrication de nouvelles molécules de grande taille)
Cataboliques (décomposition d'une grosse molécule en molécules plus petites).
L'énergie d'activation est requise avec une enzyme et sans enzyme.
Le système international d'unités (SI) utilise le katal pour l'activité enzymatique. 1 katal = 1 mol s-1. Cependant, cette unité est beaucoup trop élevée pour mesurer l'activité, c'est pourquoi on utilise généralement à la place 1 μmol min-1 (16,67 (2 d.p.) katal).
Lorsqu'une unité est arrondie, c'est généralement aux chiffres significatifs (s. f.) ou aux décimales (d. p.).
Par exemple, tu as un nombre - 0,0055834. Quelle sera sa valeur à 2 décimales, et quelle sera sa valeur à 2 chiffres significatifs ?
- 2 d. p. = 0,01 (places après la décimale).
- 2 s. f. = 0,0056 (le premier chiffre à apparaître autre que 0).
Arrondi toujours au chiffre supérieur si le nombre est supérieur à 5 ; par exemple, 0,05 deviendra 0,1 (si 1 d. p. est nécessaire). Arrondis toujours à l'inférieur si le nombre est inférieur à 5 ; par exemple, 0,14 deviendra 0,1 (1 d. p.).
Une unité enzymatique est la quantité d'enzyme nécessaire pour catalyser la transformation de 1 μmol de substrat par minute dans des conditions de pH et de température spécifiées. Le nombre d'unités par milligramme de protéine catalysée représente l'activité spécifique d'une enzyme.
Les méthodes suivantes peuvent être utilisées pour suivre la progression des réactions catalysées par les enzymes :
Calcul de la vitesse de formation d'un produit - la vitesse à laquelle, en utilisant le substrat, un nouveau produit sera formé.
Calculer la vitesse à laquelle un substrat disparaît - la vitesse à laquelle une quantité spécifique de substrat sera utilisée.
Facteurs affectant les taux de réaction contrôlés par les enzymes
Différents facteurs peuvent influencer la vitesse de réaction, notamment :
Température: avec l'augmentation de la température, l'activité de l'enzyme augmente en raison de l'accroissement des collisions entre les molécules. Cependant, une température trop élevée peut entraîner la dénaturation de l'enzyme.
pH: les enzymes ont des niveaux de pH optimaux différents qui leur permettent de fonctionner au mieux. Les changements de pH en dehors de la plage optimale peuvent dénaturer une enzyme.
La concentration du substrat: plus il y a de substrat, plus il y a de collisions avec l'enzyme ; cependant, le taux ne continue pas à augmenter de façon exponentielle à moins qu'il n'y ait un nombre illimité d'enzymes. Lorsque tous les sites actifs de l'enzyme sont occupés, plus aucun substrat ne peut se fixer.
La concentration de l'enzyme : l'augmentation de la concentration de l'enzyme augmentera le taux de réaction jusqu'à un certain point, à moins qu'il n'y ait un approvisionnement illimité en substrat. Lorsque tous les substrats ont réagi, l'enzyme n'a plus rien à quoi se lier.
Présence d'inhibiteurs : les inhibiteurs peuvent soit inhiber le site actif de l'enzyme (le substrat ne peut pas se lier), soit se lier au site allostérique (modifie le site actif).
Activateurs enzymatiques: molécules spécifiques qui se lient aux enzymes pour augmenter leur activité.
Effets de la concentration du substrat
Dénaturation: processus par lequel une protéine perd sa forme (changements dans la structure 3D/tertiaire) et ne liera plus efficacement le substrat. Cela est dû au fait que le site actif a été modifié.
Site actif enzymatique : un site de liaison spécifique pour le substrat.
Site allostérique: une région de l'enzyme où une molécule peut se lier et modifier le site actif.
Tu trouveras une explication plus détaillée des facteurs affectant l'activité enzymatique dans notre article Facteurs affectant l'activité enzymatique.
Enquêter sur les réactions contrôlées par les enzymes - travaux pratiques obligatoires
Jetons un coup d'œil à quelques exemples de travaux pratiques que tu pourrais rencontrer.
L'effet de la température sur la vitesse de réaction
Dans ce travail pratique, la vitesse de réaction d'une réaction enzymatique sera étudiée en utilisant une suspension de lait en poudre. La variable indépendante à cette occasion sera la température.
Variable indépendante: une variable qui n'est pas affectée par d'autres variables.
Variable dépendante: une variable que tu mesures et qui est influencée par la variable indépendante.
Liste du matériel
Pour ce travail pratique, tu auras besoin de :
Suspension de lait en poudre
Solution de trypsine (0,5 %)
De l'eau distillée
Acide chlorhydrique (HCl) (0,1 M)
Tu utiliseras une variété de fioles coniques, de tubes et d'autres équipements selon tes besoins. Ton professeur te les fournira.
La trypsine est une enzyme qui facilite la digestion. Pour ce travail pratique, la trypsine sera le catalyseur.
La méthode
Tout d'abord, nous devons créer nos solutions de contrôle et de test.
Préparation des échantillons de contrôle
Prépare deux échantillons de contrôle en suivant les étapes ci-dessous. Ces échantillons de contrôle serviront de comparaison avec tes échantillons de test.
- Ajoute 5 cm3 de suspension de lait dans deux tubes.
- Ajoute 5 cm3 d'eau distillée dans un tube pour représenter l'absence d'activité enzymatique
- Ajoute 5 cm3 de HCl dans l'autre tube pour hydrolyser (décomposer l'eau) l'échantillon. Cela représente la présence d'une activité enzymatique.
Préparer des échantillons de test et mesurer la vitesse de réaction
L'objectif est de mesurer la vitesse de réaction ; nous le ferons en chronométrant le temps qu'il faut à l'enzyme pour affecter la réaction à différentes températures. Lorsque toutes les protéines du lait auront réagi, la solution deviendra incolore.
Alors pourquoi le lait devient-il incolore ? Le lait contient de la caséine , une protéine laitière à digestion lente. Lorsque la caséine est décomposée par la trypsine, le lait perd sa couleur.
Lorsque la température augmente, les molécules se déplacent plus rapidement en raison d'une énergie cinétique accrue , ce qui permet davantage de collisions entre les enzymes et les substrats. Cependant, si la température est trop élevée, elle entraînera la dénaturation de l'enzyme.
- Ajoute 5 cm3 de lait dans trois tubes à essai et place-les tous dans un bain-marie à 10ºc pendant 5 minutes.
- Ajoute 5 cm3 de trypsine dans chaque tube et démarre le chronomètre.
- Chronomètre le temps nécessaire pour que la solution devienne incolore.
- Répète les étapes 1 à 3 à différentes températures, par exemple 20ºc, 30ºc et ainsi de suite.
Calculer la vitesse de réaction
Pour faciliter l'enregistrement des données, nous te suggérons d'utiliser le tableau suivant :
Température (ºc) | Temps de décomposition de la caséine (s) | Temps moyen (s) | Vitesse (s-1) | ||
| 10 | Répétition 1 | Répétition 2 | Répétition 3 | ||
| 20 | |||||
Tu auras trois répétitions pour chaque température (tu peux en avoir plus si tu prépares plus de tubes à essai). En additionnant et en divisant le temps par le nombre de tubes, tu calculeras le temps moyen nécessaire à l'hydrolyse de l'échantillon.
Maintenant que tu as chronométré toutes les réactions, tu peux calculer le taux de réaction à l'aide de l'équation suivante :
Taux de réaction = 1 / temps moyen
Par exemple, à 10ºc, le lait s'est hydrolysé en 50s, 55s et 60s. Cela signifie que le temps moyen est de (50 + 55 + 60) / 3 = 55s.
Mettons cela dans l'équation de la vitesse de réaction :
1 / 55 = 0,02 (2 d. p.) s-1.
Lorsque tu auras calculé les taux de réaction pour chaque température, tu pourras les reporter sur le graphique pour visualiser les taux de réaction.
Les effets du pH sur la vitesse de réaction
Les enzymes ont besoin d'un pH spécifique pour fonctionner au mieux. Les enzymes ont un champ d'action étroit, et l'activité optimale se situe au niveau du taux le plus élevé. Ce TP étudiera le pH optimal de l'enzyme amylase.
L'amylase est un catalyseur de l'hydrolyse de l'amidon (amylose) en maltose. Elle est surtout présente dans les tissus végétaux, y compris les graines. L'amidon sera décomposé pendant la germination des graines pour libérer du glucose, une source de nourriture pour la graine en croissance. L'amylase fonctionne mieux à un pH neutre de 7 et à une température de 37°C.
Liste des matériaux
- Solution d'enzyme amylase
- Solution d'amidon
- Solution de pH
- Solution d'iode
Méthode
- Installe le bec bunsen avec le trépied au-dessus - c'est là que tu placeras ton bécher contenant la solution.
- Place le bécher contenant l'eau sur le trépied au-dessus du bec bunsen et maintiens la température à 35 degrés (règle la flamme en conséquence).
- Ajoute quelques gouttes de solution d'iode sur la tuile de repérage.
- Dans le tube à essai, mélange 2 cm3 d'amylase, 2 cm3 d'amidon et 1 cm3 de solution de pH.
- Place le tube à essai dans le bécher contenant de l'eau.
- Toutes les 20 secondes, pipette quelques gouttes de solution sur la tuile de repérage (contenant la solution d'iode).
- Fais cela jusqu'à ce que la solution d'iode ne devienne plus noire, et note le temps.
- Tu peux répéter cette opération avec des solutions de pH différents.
La modification de différentes variables indépendantes, telles que le pH ou la concentration de l'enzyme ou du substrat, te permettra d'étudier leurs effets sur la vitesse de réaction.
La pepsine est une autre enzyme que tu pourrais utiliser. La pepsine est une enzyme qui catalyse la décomposition des protéines. La pepsine est présente dans la plupart des estomacs d'animaux et, contrairement à la plupart des enzymes, son pH optimal est très bas. Cela signifie qu'elle prospère dans les environnements acides.
L'effet de la modification de la concentration du substrat sur le taux de réaction
Au cours de la respiration cellulaire, tes mitochondries produisent du peroxyde d'hydrogène (H202) comme sous-produit de lacombustion de l'oxygène (les substances réagissent avec l'oxygène en dégageant de la chaleur). Le peroxyde d'hydrogène est toxique pour les cellules, alors comment le corps s'en débarrasse-t-il pour éviter tout dommage ? Plusieurs enzymes, dont la catalase, décomposent le peroxyde d'hydrogène. Lorsqu'il est décomposé, il produit de l'oxygène et de l'eau.
Dans ce TP, tu étudieras comment différentes concentrations de peroxyde d'hydrogène affectent la production d'oxygène.
Liste du matériel
- Peroxyde d'hydrogène à différentes concentrations (exemples de concentrations : 1M, 0,8M, 0,6M, 0,4M, 0,2M)
- Une pomme de terre coupée en cubes (elle servira de source de catalase).
- Grand bol
- Cylindre de mesure
Méthode
- Pèse les morceaux de pommes de terre et place-les dans la fiole conique remplie de 5cm3 de peroxyde d'hydrogène.
- Remplis un grand bol d'eau.
- Remplis l'éprouvette graduée et place-la à l'envers dans le grand bol (assure-toi qu'il n'y a pas de bulles d'air).
- La bonde du couvercle de la fiole conique sera munie d'un tube qui sortira et qui passera sous l'éprouvette graduée.
- Enregistre le volume d'oxygène dans l'éprouvette graduée à intervalles de temps réguliers (par exemple toutes les 10 secondes).
- Répète l'opération avec d'autres concentrations de peroxyde d'hydrogène.
L'augmentation de la concentration de peroxyde d'hydrogène, c'est-à-dire du substrat, augmentera la vitesse de réaction. Cependant, cela ne durera pas éternellement (à moins qu'une quantité illimitée d'enzyme ne soit disponible), donc lorsque tous les sites actifs de l'enzyme sont occupés, plus aucun substrat ne peut être converti.
L'effet de la modification de la concentration de l'enzyme sur la vitesse initiale de la réaction
Un autre facteur affectant la vitesse de réaction est la concentration en enzymes. Plus il y a d'enzymes, plus la vitesse de réaction est rapide jusqu'à ce que tous les sites actifs soient occupés. Dans ce TP, tu mesureras l'absorbance à l'aide d'un colorimètre (qui mesure la transmission de la lumière).
Liste de matériel
Solution de lait en poudre
Solution de trypsine (1 %)
Eau distillée
Méthode
Dilue la solution mère de trypsine pour obtenir des concentrations de 0,2, 0,4, 0,6 et 0,8 %.
Dans la solution de contrôle, ajoute 2cm3 de trypsine stock (1%) et 2cm3 d'eau distillée. Cette solution sera utilisée pour mettre l'absorbance à zéro.
Dans ta solution de test, ajoute 2cm3 de suspension de lait et 2cm3 de stock de trypsine (1 %). Mélange et place le tout dans le colorimètre pour lire l'absorbance.
À intervalles réguliers de 15 secondes, enregistre la lecture de l'absorbance. Fais cela pendant 5 minutes.
Répète l'opération pour les autres concentrations de trypsine.
Tu peux utiliser la formule du taux de réaction de la section précédente pour calculer le taux de réaction.
La vitesse de réaction initiale sera directement proportionnelle à la concentration de l'enzyme. Si un nombre illimité de substrats était présent lorsque la concentration de l'enzyme augmente, cette augmentation pourrait se poursuivre indéfiniment !
Lorsque tu traceras la concentration de l'enzyme en fonction de la vitesse de réaction avec ton résultat, il se peut que les points ne tombent pas totalement sur une ligne droite. Cependant, dans un monde parfait, c'est ce à quoi cela ressemblera (figure 3).
Lorsqu'il y a une limitation de la concentration en enzymes, la réaction va d'abord augmenter jusqu'à ce que toutes les enzymes soient occupées. Elle atteindra le plateau (une ligne plate à une vitesse de réaction spécifique).
Réactions contrôlées par les enzymes - Principaux enseignements
- Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui augmentent la vitesse de réaction.
- La vitesse de réaction est affectée par des facteurs tels que le pH, la température, les concentrations d'enzymes et de substrats.
- Tu peux mesurer l'influence de chaque facteur sur la vitesse de réaction en réalisant des expériences et en modifiant la variable indépendante (c'est-à-dire la température, le pH, etc.).
- De nombreuses enzymes différentes accélèrent les réactions chimiques, notamment la trypsine, la catalase et l'amylase. Certaines enzymes participent à la digestion, à la décomposition des déchets et à d'autres processus métaboliques.
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