Dénaturation

Un fruit ? Les œufs ? Poisson ? Qu'ont-ils tous en commun ? En plus d'être des aliments, ils sont également remplis de protéines. Les protéines remplissent de nombreuses fonctions vitales dans notre corps. Les protéines peuvent maintenir la structure de notre corps et des aliments. Par exemple, lorsque nous battons des œufs dans une recette de gâteau, nous le faisons pour 1) lier les ingrédients ensemble et 2) donner au gâteau sa texture. Nous avons également rencontré des protéines, notamment les protéines du yaourt et de la caséine du lait. Les protéines sont présentes dans notre corps et dans nos aliments et remplissent des fonctions essentielles, d'où la nécessité d'apprendre à les connaître.

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    Alors, sans plus attendre, plongeons dans les protéines et la dénaturation des protéines!

    • Tout d'abord, nous verrons la définition de la dénaturation des protéines.
    • Ensuite, nous parlerons des causes de la dénaturation.
    • Ensuite, nous explorerons les caractéristiques de la dénaturation.
    • Ensuite, nous parlerons de l'importance de la dénaturation des protéines.
    • Enfin, nous examinerons quelques exemples liés à la dénaturation des protéines.

    Dénaturation des protéines

    Commençons par examiner la définition des protéines.

    Lesprotéines sont des composés organiques constitués de petites molécules appelées acides aminés.

    • Les composésorganiques sont des composés qui contiennent principalement du carbone et qui peuvent entretenir la vie. Les composés organiques sont aussi généralement constitués d'hydrogène, d'oxygène ou d'azote.

    Lesacides am inés sont les éléments constitutifs des protéines ou monomères, comme le montre la figure 1. Ils sont constitués d'un carbone alpha (\(alpha)) lié à un groupe amino (\(NH_2)), d'un groupe carboxyle (\(COOH)), d'hydrogène (\(H)), et d'une chaîne latérale variable nommée (\(R)) qui leur confère différentes propriétés chimiques.

    Les protéines sont essentielles à la vie car elles remplissent de nombreuses fonctions. Elles peuvent transporter des matériaux, contrôler des processus physiologiques tels que la croissance, accélérer des réactions chimiques, stocker des choses, etc.

    Dénaturation Structure des acides aminés Diagramme StudySmarterFigure 1 : Structure des acides aminés. Daniela Lin, Study Smarter Originals.

    Le tableau ci-dessous présente quelques exemples courants de protéines :

    Types de protéines FonctionsExemple
    Enzymes Les enzymes catalysent et accélèrent les réactions. L'amylase décompose les sucres et les amidons.
    StructuresLes protéines de structure maintiennent la forme et la structure des cellules. La kératine renforce les cheveux et les ongles.
    Transport Déplace les matériaux dans le corps. L'hémoglobine transporte l'oxygène dans le corps.
    Défense Ils protègent ton corps en maintenant des barrières ou en éliminant les menaces. Les anticorps se lient aux molécules étrangères (antigènes) pour faciliter leur élimination.

    Les protéines ont des tailles et des formes différentes, et la forme des protéines est essentielle à leurs fonctions. Il existe généralement deux formes de protéines: globulaire et fibreuse.

    • Lesprotéines globulaires sont sphériques, agissent généralement comme des enzymes ou des matériaux de transport, sont généralement solubles dans l'eau, ont une séquence d'acides aminés irrégulière et sont généralement plus sensibles à la chaleur et aux changements de pH que les protéines fibreuses. Une protéine globulaire est une hémoglobine, comme le montre la figure 2.

    • Lesprotéines fibreuses sont plus étroites et plus longues, ont généralement une fonction structurelle, ne sont généralement pas solubles dans l'eau, ont une séquence d'acides aminés régulière et sont généralement moins sensibles à la chaleur et aux changements de pH que les protéines globulaires. Un exemple de protéine fibreuse est la kératine, comme le montre la figure 2.

    Dénaturation Illustration des formes de protéines StudySmarterFigure 2 : Exemples de différentes formes de protéines. Daniela Lin, Study Smarter Originals.

    Lesprotéines globulaires sont plus solubles que les protéines fibreuses parce que les acides aminés peuvent se plier de manière à ce que les groupes polaires se trouvent à la surface. Les protéines globulaires ont également des interactions plus faibles entre leurs séquences d'acides aminés que les protéines fibreuses, ce qui les rend plus faciles à dénaturer.

    Lorsqu'une protéine perd sa forme, on dit qu'elle se dénature.

    Ladénaturation consiste à rompre des liens dans la structure des protéines, généralement sous l'effet de la chaleur.

    La dénaturation entraîne souvent la perte de la forme, de la structure et de la fonction de la protéine, et finalement sa dégradation.

    Causes de la dénaturation

    Maintenant que nous savons ce qu'est la dénaturation des protéines, nous pouvons nous demander ce qui provoque la dénaturation d'une protéine.

    • Les changements de température ou les augmentations de chaleur entraînent des vibrations des molécules qui brisent les liaisons dans les protéines, ce qui conduit à la dénaturation. Il est à noter que la dénaturation par le froid existe aussi ; elle est plus difficile à détecter car elle se produit en dessous des températures de congélation ou en dessous de \(0^\circ C\).

    • Les changements de pH entraînent un déséquilibre acide-base ou des quantités différentes d'ions hydrogène et hydroxyde qui peuvent affecter la liaison dans les protéines, ce qui entraîne une dénaturation.

    D'autres changements physiques et chimiques dans l'environnement d'une protéine peuvent également entraîner sa dénaturation :

    • L'ajout d'agents chimiques, comme l'urée. L'urée entraîne la dénaturation des protéines parce qu'elle forme des liaisons hydrogène plus fortes que l'eau avec le squelette de la protéine.

    • L'ajout de poisons métalliques comme le plomb. Les métaux comme le plomb interagissent avec les sites de liaison au calcium d'une protéine, ce qui entraîne la rupture des liaisons ou la dénaturation.

    Lesagents physiques sont des moyens non chimiques qui peuvent entraîner des blessures ou des risques pour la santé humaine.

    Lesagents chimiques sont des composés chimiques ayant des effets toxiques sur la santé humaine.

    Tous les facteurs courants qui peuvent provoquer une dénaturation sont indiqués dans le tableau ci-dessous :

    Agents chimiques Agents physiques
    Détergents (ex) détergents chargés tels que le dodécylsulfate de sodium (SDS)Lumière UV
    Solvants organiques (ex) alcoolHaute pression
    pH Agitations extrêmes
    Composés inorganiques (ex) urée Chaleur

    Caractéristiques de la dénaturation

    Après avoir compris ce qu'est la dénaturation des protéines et pourquoi les protéines se dénaturent, nous devons passer en revue les parties d'une protéine qui peuvent se dénaturer. Nous trouvons cela en comprenant comment la conformation finale d'une protéine est créée.

    Comme nous l'avons vu précédemment, les protéines sont constituées d'une chaîne d'acides aminés. Lorsque quelques chaînes d'acides aminés se lient entre elles, elles créent des liaisons peptidiques. Les chaînes plus longues d'acides aminés liés ensemble sont appelées liaisons polypeptidiques. Toutes les structures mentionnées ci-dessous sont représentées sur la figure 3, à l'exception des feuilles plissées (\(\beta\)).

    • Structure primaire : La structure primaire d'une protéine est constituée de ses séquences d'acides aminés liées en une chaîne polypeptidique. Cette séquence détermine la forme de la protéine.

    • Structure secondaire : La structure secondaire est causée par le pliage des acides aminés de la structure primaire. Les structures les plus courantes dans lesquelles les protéines se replient au niveau secondaire sont les hélices alpha (\(\N-ALPHA\N)) et les feuilles plissées bêta (\N- Bêta\N), qui sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène.

    • Structure tertiaire : La structure tertiaire est la structure tridimensionnelle d'une protéine. Cette structure tridimensionnelle est formée par les interactions entre les groupes R variables.

    • Structure quaternaire : Toutes les protéines n'ont pas une structure quaternaire. Mais certaines protéines peuvent former des structures quaternaires constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques. Ces chaînes polypeptidiques peuvent être appelées sous-unités

    Dénaturation Illustration des structures protéiques StudySmarterFigure 3 : Structure des protéines (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire). Daniela Lin, Study Smarter Originals.

    Chaque protéine a sa propre séquence et ses propres formes avec des interactions chimiques qui les lient entre elles. La dénaturation se produit lorsqu'il y a des changements physiques et chimiques dans l'environnement, y compris, mais sans s'y limiter, la température, le pH et l'ajout de produits chimiques. La dénaturation implique souvent la décomposition de toutes les structures à l'exception de la structure primaire.

    En général, les protéines dénaturées ont une structure moins uniforme et lâche qui est habituellement insoluble dans l'eau.

    La dénaturation des protéines détruit la structure tridimensionnelle ou tertiaire d'une protéine et sa structure secondaire (également quaternaire si une protéine possède plus d'une chaîne polypeptidique).

    Le fait qu'une protéine puisse se replier après dénaturation dépend de la complexité et du type de la protéine elle-même. La raison pour laquelle une "renaturation" peut se produire est que la structure primaire d'une protéine n'est pas détruite. Certaines protéines possèdent toutes les instructions nécessaires au repliement dans leur séquence d'acides aminés. Cependant, d'autres protéines peuvent avoir besoin de chaperons.

    Larenaturation est le processus par lequel les protéines se reforment à leur confirmation d'origine, généralement après une dénaturation.

    Leschaperons sont des protéines qui aident au pliage ou au dépliage de protéines plus grosses ou de protéines avec des complexes.

    Cependant, dans des conditions extrêmes, la renaturation n'est pas possible. Par exemple, lorsque nous faisons bouillir ou frire un œuf, nous le soumettons à une chaleur telle que la renaturation de la protéine ne peut pas se produire.

    T'es-tu déjà demandé s'il existait des moyens pratiques de renaturer les protéines ? La réponse est oui. Les scientifiques peuvent utiliser des microsphères pour tenter de renaturer les protéines.

    Les microsphères sont de petites particules creuses et circulaires généralement fabriquées en verre ou en céramique.

    Par exemple, la ribonucléase A mal repliée, qui catalyse la dégradation de l'ARN pour conférer une plus grande immunité à l'hôte, peut être renaturée ou repliée à l'aide de microsphères. Après les avoir placées dans les microsphères, on peut introduire des groupes disulfure et sulfhydryle. Les scientifiques supposent que les groupes sulfhydryles interagissent avec les groupes disulfures et conduisent au repliement des protéines car des réactions thiol-disulfure se produisent, par lesquelles le thiol est oxydé pour former des liaisons disulfures.

    Les liaisons disulfures (\(S-S\)) sont les interactions qui stabilisent la formation tridimensionnelle des protéines ou la structure tertiaire, et elles sont généralement formées entre deux cystéines.

    La cystéine est l'un des 20 acides aminés utilisés par les organismes vivants.

    Importance de la dénaturation des protéines

    Lorsque les protéines se dénaturent, elles cessent de fonctionner, et ce parce que la forme et la conformation de la protéine déterminent sa fonction.

    Lorsque les protéines cessent de fonctionner, elles ne peuvent plus transporter de matériaux, signaler des molécules, soutenir les structures de notre corps, et bien d'autres choses encore ! Les protéines contribuent également à la réparation et à la fabrication de nouvelles cellules essentielles à la survie.

    Mais en plus d'être les éléments constitutifs de notre vie, les protéines peuvent également être utilisées dans la conception de nouveaux médicaments. La conception de médicaments implique de concevoir des molécules dont les formes complètent notre cible biologique. En effet, les médicaments agissent généralement en se liant au site récepteur de la cible, où ils bloquent l'effet de la protéine ou la copient. Parfois, les médicaments peuvent se lier aux sites récepteurs de plusieurs cibles.

    Les scientifiques pensent qu'en se liant aux sites récepteurs de plusieurs cibles, les médicaments peuvent créer une "signature d'interaction moléculaire" qui peut être utilisée pour identifier de nouveaux médicaments ou de nouvelles utilisations pour des médicaments anciens/existants.

    Exemples de dénaturation

    Explorons maintenant quelques exemples de dénaturation.

    Les œufs

    Lesœufs sont composés à la fois d'eau et de protéines. Nous dénaturons à moitié les protéines lorsque nous montons les blancs d'œufs en neige pour les aérer et leur donner une consistance légère et moelleuse, parfaite pour les desserts. Si les blancs d'œufs sont battus, ils finiront par se dénaturer complètement et deviendront rigides.

    D'un point de vue moléculaire, lorsque les blancs d'oeufs sont battus, la protéine se défait de façon à ce que les extrémités hydrophiles se lient à l'eau et que les parties hydrophobes se dirigent vers l'air. Cela crée des liens qui maintiennent le mélange fouetté et les bulles d'air en place. Si elles ne sont pas battues jusqu'à ce qu'elles soient raides, les protéines ne sont qu'à moitié dénaturées, ce qui signifie qu'elles conserveront leurs propriétés élastiques. Lorsqu'elles sont cuites, les protéines se dénaturent complètement et entourent les bulles d'air en les emprisonnant, créant ainsi une consistance légère et moelleuse dans certains desserts comme le soufflé.

    Les substanceshydrophiles ont tendance ou aiment être dans l'eau. En d'autres termes, elles ont une forte affinité avec l'eau ou aiment l'eau - par exemple, les huiles.

    Les substanceshydrophobes ont tendance à ne pas aimer l'eau. En d'autres termes, elles détestent l'eau ou ne se mélangent pas à l'eau - par exemple, les huiles et les graisses.

    • Les acides aminés polaires sont hydrophiles parce que l'eau est aussi une molécule polaire. Polaire signifie qu'une molécule a des parties chargées qui ne s'annulent pas (- ou +).
    • Les acides aminés non polaires sont hydrophobes. Les acides aminés non polaires sont des acides aminés dont les charges sont généralement annulées ou dont le groupe R variable est composé d'hydrogènes et de carbones.

    Laviande

    Lacuisson de la viande entraîne une dénaturation par la chaleur, ce qui la rend absolument non réversible. Ce processus accompagne les changements de couleur. Par exemple, lorsque nous faisons cuire un steak, des changements structurels se produisent. Les tissus conjonctifs et les protéines musculaires commencent à se dénaturer, ce qui modifie la couleur et la tendreté de la viande.

    Mais quelles sont précisément les protéines impliquées dans ce processus ?

    • C'est la myoglobine qui donne à la viande sa teinte rougeâtre. En raison de la dénaturation de la myoglobine, la couleur change aux alentours de 60 \(^\circ C\).

    • La viande passe de transparente à opaque lorsque les protéines se dénaturent, car elles s'effilochent et se coagulent, empêchant la lumière de passer.

    • La myosine, une protéine fibreuse, est responsable du changement de texture de la viande, qui passe de crue à tendre vers40 \(^circ C \).

    • L'actine, une autre protéine fibreuse, se dénature à des températures plus élevées que la myosine. Elle se dénature vers ~70 \ (^\circ C\), et c'est elle qui rend la viande plus dure et plus sèche .

    Dénaturation - Points clés

    • Les protéines sont des composés organiques constitués de petites molécules appelées acides aminés.
    • Les protéines sont essentielles à la vie car elles remplissent de nombreuses fonctions. Elles peuvent transporter des matériaux, contrôler des processus physiologiques tels que la croissance, accélérer des réactions chimiques, stocker des choses, etc.
    • La dénaturation entraîne souvent la perte de la forme, de la structure et de la fonction des protéines, et finalement leur dégradation.

    • Chaque protéine a sa propre séquence et ses propres formes avec des interactions chimiques qui les lient entre elles. La dénaturation se produit lorsque l'environnement subit des changements physiques et chimiques.

    • Le fait qu'une protéine puisse se replier après une dénaturation dépend de la complexité et du type de la protéine elle-même. La raison pour laquelle une "renaturation" peut se produire est que la structure primaire d'une protéine n'est pas détruite.


    Références

    1. http://pressbooks-dev.oer.hawaii.edu/humannutrition/chapter/the-role-of-proteins-in-foods-cooking-and-denaturation/
    2. https://www.youtube.com/watch?v=YhTpnRzp-eQ
    3. https://www.youtube.com/watch?v=hok2hyED9go
    4. https://chem.libretexts.org/Courses/University_of_Arkansas_Little_Rock/Chem_4320/Chem_4320%2F%2F5320%3A_Biochemistry_1/02%3A__Protein_Structure/2.3%3A_Denaturation_of_proteins
    5. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins
    6. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0927775798006256?via%3Dihub
    7. https://www.youtube.com/watch?v=NGPcJgFLfUc
    8. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6155886/
    9. https://www.exploratorium.edu/cooking/icooks/11-03-03.html#:~:text=Si%20les%20blancs%20d'œuf%20sont%20battus,conservent%20un%20peu%de%20leur%20élasticité.
    10. https://blog.thermoworks.com/beef/coming-heat-effects-muscle-fibers-meat/
    Questions fréquemment posées en Dénaturation
    Qu'est-ce que la dénaturation des protéines ?
    La dénaturation des protéines est un processus où les protéines perdent leur structure et fonctionnalité naturelles à cause de changements dans l'environnement comme la température, le pH ou les agents chimiques.
    Comment la chaleur provoque-t-elle la dénaturation des protéines ?
    La chaleur provoque la dénaturation des protéines en rompant les liaisons hydrogène et autres interactions faibles qui maintiennent la structure de la protéine.
    La dénaturation des protéines est-elle réversible ?
    La dénaturation des protéines peut être réversible ou irréversible, selon les conditions et la nature des protéines impliquées.
    Pourquoi la dénaturation des protéines est-elle importante ?
    La dénaturation des protéines est importante car elle affecte leur fonctionnalité, ce qui peut avoir des conséquences biologiques et industrielles significatives, notamment en alimentation et en médecine.
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